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酸性α-淀粉酶的分離純化與酶學(xué)性質(zhì)研究
純化了枯草芽胞桿菌xm-1菌株酸性α-淀粉酶,并對(duì)其酶學(xué)性質(zhì)進(jìn)行了研究.通過硫酸銨沉淀和Sephadex G-75凝膠層析將酸性α-淀粉酶粗酶液純化了32.5倍,活力回收率為10.0%.酶性質(zhì)測(cè)定結(jié)果表明,該酸性α-淀粉酶分子量約為60 kD,最適反應(yīng)溫度為45℃、最適作用pH5 0,該酶在pH3 4-6 0下穩(wěn)定,高溫耐受性差.Cu~(2+)、Zn~(2+)、EDTA對(duì)酶有不同程度的抑制作用,Ca~(2+)和Mn~(2+)對(duì)酶具有較強(qiáng)的激活作用.
作 者: 胡元森 潘濤 李翠香 Hu Yuansen Pan Tao Li Cuixiang 作者單位: 河南工業(yè)大學(xué)生物工程學(xué)院,河南工業(yè)大學(xué)糧油重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室與工程中心,鄭州,450052 刊 名: 生物技術(shù)通報(bào) PKU 英文刊名: BIOTECHNOLOGY BULLETIN 年,卷(期): 2010 ""(3) 分類號(hào): Q5 關(guān)鍵詞: 酸性α-淀粉酶 蛋白純化 酶學(xué)性質(zhì) Acid-stable α-amylase Protein purification Enzymatic properties【酸性α-淀粉酶的分離純化與酶學(xué)性質(zhì)研究】相關(guān)文章:
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